Estructura molecular y clasificación delos aminoácidos proteicos, en base a sus cadenas laterales y su polaridad 1,2.

Estructura molecular y clasificación delos aminoácidos proteicos, en base a sus cadenas laterales y su polaridad 1,2.

AMINOÁCIDO Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH ) unidos a un carbono central. Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas.Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico; estos dos “residuos” de aminoácido forman un dipéptido.Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido.Esta reacción tiene lugar de manera natural en los ribosomas.Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos (100 aminoácidos para la mayoría de los autores) o la masa molecular total supera las 5,000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable, definida.

CLASIFICACIÓN
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

• Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).

Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

• Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
• Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

PROPIEDADES

• Ácido-básicas.
  Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.
  Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

ESTRUCTURAS

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

“R” representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH).

Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH, por eso ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).